Ključna razlika - tripsin proti kimotripsinu
Prebava beljakovin je zelo pomemben postopek v celotnem postopku prebave v živih organizmih. Kompleksne beljakovine se prebavijo v monomere aminokislin in se absorbirajo skozi tanko črevo. Beljakovine so bistvene, saj imajo pomembno funkcijsko in strukturno vlogo v organizmu. Prebava beljakovin poteka preko encimov za prebavo beljakovin, ki vključujejo tripsin, kimotripsin, peptidaze in proteaze. Tripsin je encim za prebavo beljakovin, ki cepi peptidno vez na osnovnih aminokislinah, ki vključujejo lizin in arginin. Kimotripsin je tudi encim za prebavo beljakovin, ki cepi peptidno vez na aromatskih aminokislinah, kot so fenilalanin, triptofan in tirozin. Ključna razlika med tripsinom in kimotripsinom je v položaju aminokisline, v kateri se cepi v beljakovinah. Trippsin se cepi na položajih bazičnih aminokislin, medtem ko se kimotripsin cepi na položajih aromatskih aminokislin.
VSEBINA
1. Pregled in ključna razlika
2. Kaj je tripsin
3. Kaj je kimotripsin
4. Podobnosti med tripsinom in kimotripsinom
5. Vzporedna primerjava - tripsin proti kimotripsinu v tabelarni obliki
6. Povzetek
Kaj je tripsin?
Trippsin je beljakovina 23,3 kDa, ki spada v družino serinskih proteaz, njegovi glavni substrati pa so osnovne aminokisline. Med te osnovne aminokisline spadata arginin in lizin. Tripsin je leta 1876 odkril Kuhne. Trippsin je kroglasta beljakovina in obstaja v svoji neaktivni obliki, ki je tripsinogen - zimogen. Mehanizem delovanja tripsina temelji na aktivnosti serinske proteaze.
Tripsin se cepi na končnem koncu osnovnih bazičnih aminokislin. To je reakcija hidrolize, ki poteka pri pH - 8,0 v tankem črevesju. Aktivacija tripsinogena poteka z odstranitvijo končnega heksapeptida in tvori aktivno obliko; tripsin. Aktivni tripsin je dveh glavnih vrst; α - tripsin in β-tripsin. Razlikujejo se po toplotni stabilnosti in strukturi. Aktivno mesto tripsina vsebuje histidin (H63), asparaginsko kislino (D107) in serin (S200).
Slika 01: Tripsin
DFP, aprotinin, Ag +, benzamidin in EDTA zavirajo encimsko delovanje tripsina. Aplikacije tripsina vključujejo disociacijo tkiva, tripsinizacijo v kulturi živalskih celic, poskusno preslikavo, in vitro študije beljakovin, odvzem prstnih odtisov in uporabo tkivnih kultur.
Kaj je kimotripsin?
Kimotripsin ima molekulsko maso 25,6 kDa in spada v družino serinskih proteaz in je endopeptidaza. Kimotripsin obstaja v svoji neaktivni obliki, ki je kimotripsinogen. Kimotripsin je bil odkrit v 19. stoletju. Kimotripsin hidrolizira peptidne vezi v aromatskih aminokislinah. Ti aromatični substrati vključujejo tirozin, fenilalanin in triptofan. Substrati tega encima so večinoma v L-izomerih in zlahka delujejo na amide in estre aminokislin. Optimalni pH, pri katerem deluje kimotripsin, je 7,8 - 8,0. Obstajata dve glavni obliki kimotripsina, kot sta kimotripsin A in kimotripsin B, ki se po strukturnih in proteolitičnih lastnostih nekoliko razlikujeta. Aktivno mesto kimotripsina vsebuje katalitično triado in je sestavljeno iz histidina (H57), asparaginske kisline (D102) in serina (S195).
Slika 02: Kimotripsin
Aktivatorji kimotripsina so cetiltrimetilamonijev bromid, dodecilitrimetilamonijev bromid, heksadecitrimetilamonijev bromid in tetrabutilamonijev bromid. Inhibitorji kimotripsina so peptidil aldehidi, boronske kisline in derivati kumarina. Kimotripsin se komercialno uporablja pri sintezi peptidov, kartiranju peptidov in odvzemu prstnih odtisov.
Kakšne so podobnosti med tripsinom in kimotripsinom?
- Oba encima sta serinski proteazi.
- Oba encima cepita peptidne vezi.
- Oba encima delujeta v tankem črevesju.
- Oba encima obstajata v svoji neaktivni obliki kot zimogena.
- Oba encima sta sestavljena iz katalitske triade, ki na svojem aktivnem mestu vsebuje histidin, asparaginsko kislino in serin.
- Oba encima sta bila sprva odkrita in pridobljena iz goveda.
- Trenutno se oba encima proizvajata s tehnikami rekombinantne DNA.
- Oba encima delujeta na optimalni bazični pH.
- Oba encima se uporabljata in vitro v različnih panogah.
Kakšna je razlika med tripsinom in kimotripsinom?
Diff Article Sredina pred mizo
Tripsin proti kimotripsinu |
|
| Trippsin je encim za prebavo beljakovin, ki bo cepil peptidno vez na osnovnih aminokislinah, kot sta lizin in arginin. | Kimotripsin, ki je tudi encim za prebavo beljakovin, cepi peptidno vez na aromatskih aminokislinah, kot so fenilalanin, triptofan in tirozin. |
| Molekularna teža | |
| Molekulska masa tripsina je 23,3 k Da. | Molekulska masa kimotripsina je 25,6 k Da. |
| Podloge | |
| Kompleksne beljakovine se prebavijo v monomere aminokislin in se absorbirajo skozi tanko črevo. | Substrati aromatskih aminokislin, kot so tirozin, triptofan in fenilalanin, delujejo na kimotripsin. |
| Zymogen oblika encima | |
| Trippsinogen je neaktivna oblika tripsina. | Kimotripsinogen je neaktivna oblika kimotripsina. |
| Aktivatorji | |
| Lantanidi so aktivatorji tripsina. | Cetiltrimetilamonijev bromid, dodecilitrimetilamonijev bromid, heksadecitrimetilamonijev bromid in tetrabutilamonijev bromid so aktivatorji kimotripsina. |
|
Inhibitorji |
|
| DFP, aprotinin, Ag +, benzamidin in EDTA so zaviralci tripsina. | Peptidil aldehidi, boronske kisline in derivati kumarina so zaviralci kimotripsina. |
Povzetek - Tripsin proti kimotripsinu
Peptidaze ali proteolitični encimi cepijo beljakovine s hidrolizo peptidne vezi. Tripsin cepi peptidno vez na bazičnih aminokislinah, medtem ko kimotripsin cepi peptidno vez na aromatskih aminokislinskih ostankih. Oba encima sta serin peptidaza in delujeta v tankem črevesu v osnovnem pH okolju. Trenutno je veliko raziskav vključenih v proizvodnjo tripsina in kimotripsina z uporabo tehnologije rekombinantne DNA z uporabo različnih bakterijskih in glivičnih vrst, saj imajo ti encimi visoko industrijsko vrednost. To je razlika med tripsinom in kimotripsinom.
Prenesite PDF različico zdravila Trypsin vs Chymotrypsin
Lahko prenesete različico tega članka v obliki PDF in jo uporabite za uporabo brez povezave, kot je navedeno v opombi. Prenesite različico PDF tukaj Razlika med tripsinom in kimotripsinom
